形成, 科学
生化学酵素。 構造、特性および機能
すべての生きている生物の細胞は、化学反応の何百万人は場所を取ります。 それらのそれぞれが重要であり、高いレベルでの生物学的プロセスの速度を維持することが重要です。 ほぼすべての反応は、その酵素によって触媒されます。 酵素とは何ですか？ ケージ内の自分の役割は何ですか？
酵素。 定義
用語「酵素」はラテン語ファーメンタム由来れる - パン種。 彼らはまた、ザイムアンギリシャ語からの酵素と呼ばれることもある - 「飛躍的に。」
酵素 - 生理活性物質、そのセルで発生した任意の反応は、それなしで行うことはできません。 これらの化合物は、触媒として作用します。 従って、任意の酵素は、2つの主要な特性を有します。
1）酵素は生化学反応を促進するが、それが消費されていません。
2）平衡定数の値が変化しますが、これだけ値の達成を加速しません。
酵素は、数千人で生化学反応をスピードアップし、いくつかのケースでは、万回。 これは、酵素系の非存在下ですべての細胞内プロセスが事実上停止しており、細胞自体が死ぬことを意味します。 したがって、活性成分としての酵素の役割は高いです。
種々の酵素は、細胞の代謝を調節多様化することが可能となります。 酵素の一部、多くの異なるクラスを取っ反応のいずれかのカスケードで。 生物学的触媒は、 分子の特定の立体構造により高い選択性を持っています。 T.へ。ほとんどの場合、酵素は、自然の中でタンパク質が、彼らは三次または四次構造です。 その理由は、再び分子の特異性です。
細胞内の酵素の機能
酵素の主なタスク - 加速度対応する反応。 任意カスケード処理、過酸化水素および終了解糖の分解ため、生物学的触媒の存在を必要とします。
酵素の適切な動作は、特定の基質に対して高い特異性を達成しました。 これは、触媒が非常に類似したとしても、これ以上の特定の反応を促進し、できることを意味しません。 酵素の特異性の程度により、以下のグループ：
ただ1つの反応によって触媒される場合1）絶対的特異性を有する酵素。 例えば、コラゲナーゼは、コラーゲン、およびマルターゼ切断するマルトースを消化します。
2）相対的特異性を有する酵素。 これは、例えば、加水分解のために、反応の特定のクラスを触媒することができる物質を含みます。
生体触媒の仕事は、基板への活性部位の接続から始まります。 同時に、ロックおよびキーに類似の相補的相互作用について話しています。 基板は、反応を促進することができる活性中心を形成して、これは、完全な一致を指します。
次のステップは、反応の過程で構成されています。 酵素複合体の作用によってその速度が増加します。 最後に、我々は、反応生成物に関連している酵素を取得します。
最終段階 - 活性部位は再び別の操作のための自由になった後、酵素から反応生成物を除去します。
概略的に、各段階における酵素の作業は、次のように書くことができます。
1）S + E - > SE
2）SE - > SP
3）SP - > S + P、Sは - 酵素、およびP - - 製品基板、Eです。
酵素の分類
人間の体では、多数の酵素を見つけることができます。 その機能との仕事についてのすべての知識を体系化し、その結果として、あなたは簡単に特定の触媒であるかを判断できるような一般的な分類は、ありました。 ここでは6つの基本的な酵素のクラスだけでなく、サブグループのいくつかの例があります。
- 酸化還元酵素。
このクラスの酵素は酸化還元反応を触媒します。 合計17のサブグループを回復しました。 酸化還元酵素は、通常、ビタミンやヘム設けられた非タンパク質部分です。
酸化還元酵素の中には、多くの場合、以下のサブグループが見つかりました：
a）の脱水素酵素。 生化学デヒドロゲナーゼ酵素は、水素原子を切断し、別の基板に転送されます。 このサブグループは、呼吸、光合成の反応で最も一般的です。 デヒドロゲナーゼの一部として必ずしも補酵素NAD / NADHまたはフラビンタンパク質FAD / FMNの形態で存在します。 多くの場合、金属イオンがあります。 例としては、tsitohromreduktazy、ピルビン酸デヒドロゲナーゼ、イソクエン酸デヒドロゲナーゼ、及び、多くの肝酵素（乳酸デヒドロゲナーゼ、グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、等。D.）などの酵素が挙げられます。
B）オキシダーゼ。 多くの酵素は、反応生成物は水または過酸化水素（H 2 O、H 2 O 2）とすることができることにより、水素と酸素の付加を触媒します。 酵素シトクロム酸化酵素、チロシナーゼの例。
C）ペルオキシダーゼおよびカタラーゼ-水と酸素に分解H 2 O 2を触媒する酵素。
グラム）オキシゲナーゼ。 これらの生体触媒は、基材への酸素の添付ファイルを加速します。 Dofamingidroksilaza - そのような酵素の例の一つ。
2.トランスフェラーゼ。
このグループの標的酵素は、レシピエントにドナー性物質の物質からラジカルの転送です。
a）のメチルトランスフェラーゼ。 DNAメチルトランスフェラーゼ-のプロセスを制御する重要な酵素 DNA複製を。 メチル化ヌクレオチドは、核酸の仕事の調節に重要な役割を果たしています。
B）アシルトランスフェラーゼ。 このサブグループの酵素は他のアシル基に一個の分子から搬送されています。 例アシルトランスフェラーゼ：レシチン - コレステロールアシルトランスフェラーゼ（コレステロールに脂肪酸を有する官能基を有する）、lizofosfatidilholinatsiltransferaza（アシル基は、リゾホスファチジルコリンに転送されます）。
C）アミノトランスフェラーゼ - アミノ酸の変換に関与する酵素です。 アミノ基を転送することによって、ピルビン酸およびグルタミン酸からアラニンの合成を触媒する酵素アラニンアミノトランスフェラーゼの例。
グラム）ホスホ。 酵素は、リン酸基のこのサブグループの付加を触媒します。 別の名前ホスホキナーゼは、より一般的です。 例としては、（主にグルコース）ヘキソースリン酸残基に結合しているヘキソキナーゼおよびアスパラギン酸などの酵素、及び含まれる アスパラギン酸を それぞれ、。
前記ヒドロラーゼ - 分子内結合の切断を触媒する酵素のクラス、水を加えました。 このグループに属する物質 - 主な消化酵素。
A）エステラーゼ - エスター・ボンズ壊します。 例 - 脂肪を分解するリパーゼ。
b）のグリコシダーゼ。 この一連の生化学酵素は、ポリマー（オリゴ糖および多糖類）のグリコシド結合の破壊にあります。 例：アミラーゼ、スクラーゼ、マルターゼ。
C）ペプチダーゼ - アミノ酸にタンパク質の分解を触媒する酵素。 例えばペプシン、トリプシン、キモトリプシン、karboiksipeptidazaとしてペプチダーゼ関連酵素。
グラム）アミダーゼ - 劈開アミド結合を。 例：..アルギナーゼ、ウレアーゼ、グルタミナーゼなどの酵素アミダーゼ多くが中に発見されたオルニチンサイクル。
4.リアーゼ - 加水分解酵素と同様の機能のための酵素、しかし水を消費していない分子における結合の開裂です。 このクラスの酵素は、常にビタミンB1およびB6の形態で、例えば、非タンパク質部分の一部を有しています。
a）のデカルボキシラーゼ。 これらの酵素は、C-C結合に作用します。 例としては、グルタミン酸デカルボキシラーゼまたはピルビン酸デカルボキシラーゼです。
B）ヒドラターゼおよびデヒドラターゼ - C-O結合の切断を触媒する酵素。
C）アミジンリアーゼ - C-N結合を破壊します。 例：argininsuktsinatliaza。
G）R-Oリアーゼ。 そのような酵素は、通常、基板材料からリン酸基を切断されます。 例：アデニル酸シクラーゼ。
その構造に基づく酵素の生化学
各酵素の能力は、個々の、唯一の彼の固有の構造によって決定されます。 任意の酵素が - 主にタンパク質であり、その構造と折りたたみの程度は、その機能を決定する上で重要な役割を果たしています。
各生体触媒は、順番に、いくつかの異なる機能領域に分割されて、活性中心の存在によって特徴付けられます。
1）触媒中心 - タンパク質の特別な領域、基質に対する酵素の付着です。 タンパク質分子の触媒中心の立体配座に応じて基板並びにロックとキーに対応しなければならない様々な形態をとることができます。 酵素タンパク質は、第三級または第四級状態になっている理由をこのような複雑な構造を説明しています。
2）吸着センター - 「ホルダ」として機能します。 ここで、すべての通信の最初の酵素分子と基質分子の間で起こります。 しかし、吸着中心をなす接続、非常に弱く、従って触媒反応は、この段階で可逆的です。
3）アロステリックセンターは、活性中心に、酵素の表面全体を横切って配置されてもよいです。 それらの機能 - 酵素の規制。 規制は、分子阻害剤及び活性化分子を介して行われます。
酵素分子に結合し活性化タンパク質は、その動作を加速します。 阻害剤は、逆に、触媒活性を阻害し、これは、2つの方法で発生する可能性がありますいずれかの分子は、酵素（競合阻害）の活性中心のアロステリック中心領域に結合するか、タンパク質（非競合阻害）の別の領域に取り付けられています。 競争阻害は、より有効であると考えられます。 基板のためのこのよう閉空間後に酵素に結合し、そしてこのプロセスは、阻害剤分子の実質的に完全に一致する場合にのみ可能であり、活性中心を形成します。
酵素は、しばしばアミノ酸だけでなく、他の有機及び無機物質から構成されません。 従って、単離されたアポ酵素 - タンパク質性部分を補酵素 - 有機部分及び補因子 - 無機部分。 コエンザイムはulgevodami、脂肪、核酸、ビタミンを表すことができます。 ターンでは、補因子 - 多くの場合、支援の金属イオンです。 酵素活性は、その構造によって決定される：組成物中に含まれる追加の物質は、触媒特性を変化させます。 酵素の様々なタイプ - すべてのこれらの要因が複合体を形成するの組み合わせの結果です。
酵素の作業の規制
生物学的に活性な物質としての酵素は身体のために必ずしも必要ではありません。 酵素の生化学は、彼らが過度の触媒害生きている細胞の場合のことです。 ボディは何とか自分の仕事を調整するために必要な酵素に有害な影響を防ぐために。
T.へ。酵素は、自然の中でタンパク質が、彼らは容易に高温で破壊されています。 変性プロセスは可逆的であるが、それはかなりの物質に影響を与える可能性があります。
pHも調節に重要な役割を果たしています。 最大酵素活性は、一般的に、中性pH（7,0-7,2）で観察されます。 また、唯一の酸性条件下でのみアルカリ性で働く酵素を持っています。 したがって、細胞リソソームに低いpH、加水分解酵素ので最大活性を維持しました。 環境が中立に近い細胞質、との偶然の接触の場合には、それらの活性が低下します。 「samopoedaniya」からのこのような保護は、加水分解酵素の機能に基づいています。
これは、酵素の組成物における補酵素および補因子の重要性について言及する価値があります。 ビタミンまたは金属イオンの存在が大きく、いくつかの特定の酵素の機能に影響を与えます。
酵素の命名法
身体の全ての酵素は、そのクラスのいずれかに属するだけでなく、彼らが反応すると基板によると呼ばれています。 時には、 系統的命名法は 一つではなく、タイトル内の基板のうちの2つを使用していました。
いくつかの酵素の名の例：
- 肝酵素：乳酸degidrogenアザグルタミン酸アザ - degidrogen。
- 酵素の完全な系統名：乳酸+ NADアザ-oksidoredukt。
命名法の規則に準拠していない保存され、慣用名、。 トリプシン、キモトリプシン、ペプシン：例としては、消化酵素です。
酵素の合成の過程
酵素の機能があっても遺伝子レベルで決定されます。 分子のでによっておよび大きい - タンパク質、およびその合成は、転写及び翻訳のプロセスとまったく同じです。
次のように合成酵素が生じます。 最初に、DNAは、mRNAを形成するために所望の酵素についての情報を読み取ります。 メッセンジャーRNAは、酵素の一部であるすべてのアミノ酸をコードします。 反応の生成物が十分遺伝子転写停止触媒場合の酵素の調節はまた、DNAレベルで発生することがあり、生成物中の必要がある場合には逆に、それが転写プロセスを活性化します。
放送 - mRNAは細胞質、次の段階にリリースされた後は。 リボソーム上で 小胞体は、 ペプチド結合によって連結されたアミノ酸からなる一次鎖を合成しました。 しかし、一次構造中のタンパク質分子は、まだその酵素の機能を実行することはできません。
酵素活性は、タンパク質構造に依存しています。 同じEPSタンパク質は、第1の二次およびその後三次構造を形成する、ねじれを生じます。 いくつかの酵素の合成は、この段階で停止するが、触媒活性を増強することがしばしば必要アタッチメント及び補因子補酵素です。
糖、核酸、脂肪、ビタミン：小胞体の特定の領域における酵素の有機成分が付着しています。 いくつかの酵素は、補酵素の存在なしに動作することはできません。
補因子の形成に重要な役割を果たしている タンパク質の四次構造の。 酵素の機能のいくつかは場合にのみ、タンパク質ドメイン構成可能です。 したがって、複数のタンパク質小球との間の接続リンクが金属イオンである、それらの存在の四次構造のために非常に重要です。
酵素の複数のフォーム
それは、同じ反応を触媒するが、いくつかの点で互いに異なるいくつかの酵素の存在が必要であるときに状況があります。 例えば、酵素は20度で動作することができますが、0度で、彼はその機能を実行することはできません。 このような状況、低温での生体内で何をしますか？
この問題は、簡単に同じ反応を触媒するいくつかの酵素の存在によって解決するが、異なる作業条件にされます。 酵素の複数形の2種類があります。
- アイソザイム。 そのようなタンパク質は異なる遺伝子によってコードされ、それらは異なるアミノ酸から構成されるが、同じ反応を触媒しています。
- 真の複数のフォーム。 これらのタンパク質は、同じ遺伝子から転写されたが、リボソームの改変ペプチドで発生しています。 出力において同一の酵素のいくつかのフォームを生成しました。
その結果、第一のタイプの複数形は、遺伝子レベルで形成されているときに、第2 - 翻訳後に。
酵素を意味
医学の酵素の使用は、物質は、右の量に既にあるその一環として、新薬の問題に帰着します。 科学者たちは、まだ体内に不足している酵素の合成を刺激する方法を発見していないが、今は広く、その欠点の期間を補うことができます薬が配布されます。
セル内の様々な酵素は、生命の維持に関連する多数の反応を触媒します。 エンドヌクレアーゼおよびエキソヌクレアーゼ：これらの代表の一つは、ヌクレアーゼグループをenizmovています。 彼らの仕事は、細胞に損傷を受けたDNA及びRNAの除去を核酸の一定レベルを維持することです。
血液凝固の現象を忘れないでください。 保護の有効な手段として、プロセスは、酵素の数によって制御されます。 それらの中で最高経営責任者は、アクティブなフィブリンに不活性なタンパク質のフィブリンに変換トロンビン、です。 そのスレッドは、それによって、過剰な血液の損失を防止し、血管損傷部位を閉塞するネットワークの種類を作成します。
酵素はワイン醸造、醸造、多くの乳製品の製造に使用されています。 グルコース酵母由来のアルコールについては、このプロセスの成功の発生のために、しかし、使用し、それらを十分に引き出すことができます。
あなたが知らなかったかについての興味深い事実
- 5000〜1,000,000ダ - 体の酵素のすべてが巨大な質量を持っています。 これは、分子中のタンパク質の存在によるものです。 比較のため、分子のグルコースの量 - 180はい、及び二酸化炭素 - 44の合計はい。
- これまでに、様々な生物の細胞で発見された2000の以上の酵素をオープンしました。 しかし、これらの物質のほとんどは、まだ完全には理解されていません。
- 酵素活性は効果的な洗浄粉末を得るために使用されます。 ここでは、酵素は、体内のと同じ役割を果たし：彼らは有機物を分解し、このプロパティは戦闘スポットに役立ちます。 それ以外の場合は、変性プロセスに行くことがあり、50度以下の温度で、このような洗剤を使用することをお勧めします。
- 統計によると、世界中の人々の20％は、酵素のいずれの不足に苦しんでいます。
- 長い間知られている酵素の性質については、しかし、唯一の1897年に、人々はない酵母ことに気づき、そしてその細胞からの抽出物は、アルコールに砂糖の発酵に使用することができます。
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