タンパク質とは何ですか？ シンプルかつ複雑なタンパク質の例

タンパク質である、それはよく知られているフレーズFridriha Engelsaリコールするのに十分でいかに重要かを理解するには：「ライフ - 蛋白体の存在の道を」 実際には、核酸に加えて、これらの物質の世界では、生命体のすべての症状を引き起こします。 本稿では、それが実行する機能をどのような勉強だけでなく、異なる種の構造的特徴を定義し、それはタンパク質で構成されて何かを見つけるでしょう。

ペプチド - 高度に組織化されたポリマー

確かに、他の有機物質の上に定量的に優勢な植物や動物のタンパク質などの生体細胞にだけでなく、異なる機能の最大数を操作します。 彼らは、このようなように動き、保護、アラーム機能ととして非常に重要な細胞プロセス、各種のに参加しています。 例えば、動物およびヒトペプチドの筋肉組織に乾物の重量の85％までを構成し、骨や真皮で - 15から50パーセントから。

全ての細胞および組織タンパク質が構成されている アミノ酸（20 種）。 生物におけるそれらの数は常に20種に等しいです。 ペプチドモノマーの様々な組み合わせは、自然の中で様々なタンパク質を形成します。 これは、2×10 ¹⁸の可能な種の天文学的数を推定しています。 高分子 - 高分子の生体高分子と呼ばれる生化学ポリペプチドで。

アミノ酸 - タンパク質単量体

これらの化合物の全ての20種類は、タンパク質との構造単位は、一般式NH ₂ -R-COOHを有します。 彼らは、塩基性および酸性の両方の性質を行使することができる両性有機物質です。 シンプルタンパク質、だけでなく、複雑なだけでなく、いわゆる必須アミノ酸が含まれています。 しかし、このようなバリン、リジンなどの必須の単量体は、メチオニンは、特定の中に見つけることができる belkov.Takieの種類 として、ハイグレードと呼ばタンパク質。

したがって、だけでなく、アカウントにポリマーを特徴付ける方法アミノ酸の多くはタンパク質であるが、単量体の種類は、高分子中のペプチド結合によって連結されています。 例えば、アスパラギン、など非必須アミノ酸こと追加 グルタミン酸、 システインは、独立して、ヒトおよび動物の細胞内で合成することができます。 エッセンシャルモノマーは、細菌、植物や菌類で生産するタンパク質です。 彼らは食べ物だけで従属栄養生物で来ます。

生成されたポリペプチドとして、

知られているように、20個の異なるアミノ酸は、タンパク質分子の種類を複数に結合することができます。 どのようにお互いにモノマーの結合のでしょうか？ 隣接するアミノ酸のカルボキシル基およびアミン基が相互作用横たわっことが表示されます。 いわゆるペプチド結合、および水分子は、重縮合反応の副産物として割り当てられています。 得られたタンパク質分子は、アミノ酸残基及び反復ペプチド結合で構成されています。 したがって、彼らはまた、ポリペプチドと呼ばれています。

多くの場合、タンパク質は1つだけでなくが、いくつかのポリペプチド鎖を含むアミノ酸残基の何千で構成することができます。 また、単純なタンパク質とすることができるproteidあるそれらの空間構成を複雑にします。 これだけでなく、プライマリでなく、二次、三次および四次構造にも作成されます。 私たちは、このプロセスを詳細に調べてみましょう。 タンパク質を構成するものの質問を探求し続けると、設定は、この高分子を持っているかを調べます。 私たちは、ポリペプチド鎖が共有化学結合を複数備えていることを発見しました。 これは、この構造は、主と呼ばれています。

それは重要な役割にアミノ酸の定量的および定性的組成、ならびにそれらの接続のシーケンスを果たしています。 二次構造は、ヘリックスの瞬間に発生します。 それは多くの新興の水素結合を安定化させます。

タンパク質組織のより高いレベル

三次構造は、ボールの形でスパイラルをパッケージ化した結果である - 小球は、例えば、筋肉タンパク質ミオグロビンファブリックは、まさにこのような空間的な構造を有しています。 新しく水素結合、およびジスルフィド結合（システイン残基は、いくつかのタンパク質分子が含まれている場合）によって形成されたように、それはサポートされています。 第四の形態は、 - これは、疎水性または静電的相互作用などの新しいタイプによって単一構造にいくつかのタンパク質小球を組み合わせた結果です。 ペプチドおよび四次構造と共に非タンパク質性部分を含みます。 これらは、マグネシウムイオン、鉄、銅又は残基オルトリンまたは核酸、および脂質であってもよいです。

タンパク質生合成機能

我々は以前、それはタンパク質で構成されて何かを発見しました。 これは、アミノ酸配列から構築されています。 ポリペプチド鎖へのそれらのアセンブリは、リボソームで行われます - 非膜細胞小器官、植物や動物の細胞。 分子の生合成に関与する情報とトランスファーRNAもあります。 最初は、タンパク質アセンブリと第二搬送様々なアミノ酸のためのテンプレートです。 ジレンマ、すなわち、タンパク質は、ヌクレオチドまたはアミノ酸からなる、細胞の生合成の過程にありますか？ 答えは簡単である - アミノ酸 - 単純および複合双方のポリペプチドは、両性有機化合物から成ります。 では 、細胞のライフサイクル 、タンパク質合成は、特にアクティブに起こるその活動の期間があります。 このいわゆるステージJ1とJ2の相間。 このとき、セルが活発に成長しており、タンパク質である建築材料の多くを必要としています。 また、有機物を多量に必要とそれぞれがフォーム2個の娘細胞を、終了分裂の結果として、しかしチャネルに滑らかな小胞体は、脂質および炭水化物のアクティブ合成であり、粒状EPMにおけるタンパク質の生合成を生じます。

タンパク質の機能

タンパク質を構成するものを知って、それは種の巨大な様々な、そしてこれらの物質に固有のユニークな特性のように説明することができます。 タンパク質は、すべての細胞および細胞小器官の膜の一部として、ケージにこのような構成として機能し、さまざまな実行しように、ミトコンドリア、葉緑体、リソソーム、ゴルジ複合体、および。 gamoglobulinyまたは抗体などのペプチドは、 - 保護機能を実行する単純なタンパク質の例です。 すなわち、細胞性免疫に - これは、これらの物質の作用の結果です。 複雑なタンパク質 - 鍵穴、ヘモグロビンと一緒に、動物の輸送機能を行う、即ち、血液中の酸素を運びます。 、物質に提供するために、細胞膜、細胞情報を構成するタンパク質のシグナル伝達彼女の細胞質内に取得しようとしています。 アルブミンペプチドは、例えば、凝固する能力について、血液の基本パラメータを担当しています。 タンパク質オボアルブミン株式ケージ内の卵、栄養素の主な情報源。

タンパク質 - 細胞骨格の基礎

ペプチドの重要な機能の一つ - サポート。 生きた細胞の形状や量を維持することが非常に重要です。 いわゆる構造膜直下 - 微小管及びミクロフィラメントは、細胞の内部骨格を形成するために絡み合っ。 その組成物中に含まれるタンパク質は、例えば、チューブリン、容易に圧縮して延伸することができます。 これは、機械的変形にその形状を維持するために、セルに役立ちます。

原形質連絡 - 植物細胞において、タンパク質hyaloplasmとともに、機能をサポートすることも鎖の細胞質を操作します。 細胞壁中の細孔を通過し、彼らは植物組織を形成する基本的な細胞構造の数との関係を引き起こします。

酵素 - タンパク質の自然の物質

タンパク質の最も重要な特性の1つ - 化学反応の速度に及ぼす影響。 巻き戻しプロセスの高分子を三次または四次構造に - 基本的なタンパク質は、部分的に変性することができます。 非常に同じポリペプチド鎖が切断されていません。 部分的変性は、信号との両方の基礎となるタンパク質の触媒機能を。 後者の特性は、核および細胞の細胞質における生化学反応の速度に影響を与える酵素の能力です。 ペプチド、逆に、酵素阻害剤と呼ばれていない化学プロセスの速度を減少させます。 例えば、単純なタンパク質カタラーゼは、有害物質の過酸化水素の分離を促進する酵素です。 それは、多くの化学反応の最終生成物として生成されます。 カタラーゼは、中立性物質、水と酸素にその処分を加速します。

タンパク質の特性

ペプチドは、多くの方法で分類されています。 例えば、水に対する親水性および疎水性に分けることができます。 温度はまた違ったタンパク質分子の構造や特性に影響を与えます。 例えば、ケラチンタンパク質 - 毛髪及び爪の成分は、低及び高の両方の温度に耐えることができる、すなわち、熱不安定性です。 しかし、80〜100℃に加熱し、前述のタンパク質オボアルブミンは、完全に破壊されます。 これは、アミノ酸残基の一次構造に分割されていることを意味します。 このプロセスは、破壊と呼ばれています。 どのような条件、我々は、タンパク質が戻ることはできませんのネイティブ形式で、作成しませんでした。 モータータンパク質 - アクチンと筋線維に存在milozin。 彼らの代わりの収縮と弛緩は筋肉の仕事の基本です。