単量体タンパク質は、どのような問題がありますか？ タンパク質の単量体は何ですか？

タンパク質は、複雑な構造を持つ生物学的ポリマーです。 彼らは、高い分子量を有し、ビタミン、脂質および炭水化物の介在物で表されるアミノ酸補欠分子族から成ります。 炭水化物、ビタミン、脂質または金属を含有するタンパク質は、化合物と呼ばれます。 アミノ酸からなる単純なタンパク質は、ペプチド結合によって一緒に接合されています。

ペプチド

どんなに持っているものの構造タンパク質単量体の物質はアミノ酸ではありません。 これらは、その後、形状または球状タンパク質フィブリル構造であり、基本的なポリペプチド鎖を形成します。 ときに このタンパク質は 唯一の生体組織で合成することができる-植物、細菌、真菌、動物および他の細胞に。

モノマータンパク質、ウイルスおよび原生動物を接続することはできません唯一の生物は細菌です。 他のすべては、構造タンパク質を形成することが可能です。 しかし、どのような物質は、モノマー、タンパク質、およびそれらがどのように形成されていますか？ これと タンパク質生合成、 ポリペプチド、およびアミノ酸およびそれらの特性の複雑なタンパク質構造の形成は、以下を参照されたいです。

タンパク質分子の単一モノマーは、任意のα-アミノ酸です。 この場合、タンパク質 - 結合したアミノ酸のポリペプチド鎖。 その形成に関与するアミノ酸の数に応じて、単離されたジペプチド（2個の残基）、トリペプチド、（3）、オリゴペプチド（2~10個のアミノ酸を含む）およびポリペプチド（複数のアミノ酸）です。

タンパク質の構造の概要

一次構造はやや複雑かもしれ - 二次、より複雑な - 三次、および最も複雑な - 四級。

一次構造 - それは簡単な回路であるペプチド結合を介して（CO-NH）接続された単量体タンパク質（アミノ酸）。 二次構造 - それは、アルファヘリックス又はベータシートです。 第三級 - これは、共有結合、イオン結合および水素結合及び疎水性相互作用の形成にリサイクルから形成されたタンパク質の三次元構造も複雑です。

四次構造は、細胞膜上にある非常に複雑かつ特異な受容体タンパク質です。 この超分子、炭水化物、脂質、またはビタミングループで補充による三次構造を有するいくつかの分子の会合に形成される（ドメイン）の構造、。 この場合には、タンパク質の一次、二次および三次構造のようなモノマーは、α-アミノ酸です。 彼らはまた、ペプチド結合によって結合されています。 唯一の違いは、構造が複雑です。

アミノ酸

モノマーのみのタンパク質分子は、α-アミノ酸です。 そこだけ20であり、彼らはほとんどの生活の基盤ではありません。 ペプチド結合の出現は、 タンパク質の合成が可能でした。 タンパク質自体は、その後、構造形成、受容体、酵素、輸送、メディエーターおよび他の機能を実行するようになりました。 これによって、生体機能へと再生することができます。

薄手のα-アミノ酸は、α-炭素原子に接続されたアミノ基を有する有機カルボン酸です。 最後のカルボキシル基の隣にあります。 従ってタンパク質のモノマーは、以下のように考えられている、有機物中の末端炭素原子とアミンとカルボキシル基を有します。

ペプチドおよびタンパク質中のアミノ酸の化合物

アミノ酸は、ペプチド結合を介して二量体、三量体およびポリマーに結合しました。 別のα-アミノ酸のアミノ基 - それは1種のα-アミノ酸及び水素（H）のカルボキシル部分からのヒドロキシル（-OH）基の開裂によって形成されています。 水との相互作用は、分裂、及びカルボキシル炭素の近くに自由電子残基とC = Oのカルボキシ末端部分に残ります。 利用可能と別のアミノ酸残基有する（NH）におけるフリーラジカル窒素原子に。 これは、あなたが結合（CONH）を形成するために、2個のラジカルを接続することができます。 これは、ペプチドと呼ばれています。

α-アミノ酸の変異体

合計23のα-アミノ酸を知ら。 グリシン、バリン、アラニン、イソロイシン、ロイシン、グルタミン酸、アスパラギン酸、オルニチン、トレオニン、セリン、リジン、シスチン、システイン、フェニルアラニン、メチオニン、チロシン、プロリン、トリプトファン、ヒドロキシプロリン、アルギニン、ヒスチジン、アスパラギンと：彼らはのリストとして提示されていますグルタミン。 彼らは人間の体内で合成することができるかどうかに応じて、これらのアミノ酸が不可欠と非必須に分かれています。

不可欠と非必須アミノ酸のコンセプト

基本的な食品でのみ来る必要がありながら、交換可能な人間の体は、合成することができます。 それらなしで合成が完了することができないので、このように両方不可欠と非必須アミノ酸は、タンパク質生合成のために重要です。 単一のアミノ酸がなければ、誰もが存在する場合であっても、細胞がその機能を実行するために必要なタンパク質を構築することは不可能です。

一つの生合成工程のいずれかでエラー - 原因電子密度と原子間の相互作用の違反に所望の構造を満たすことができないので、タンパク質が、不適切です。 人間（および他の生物）ので、消費することが重要である タンパク質食品、 必須アミノ酸が含まれています。 食事中の彼らの不在は、タンパク質の代謝障害の数につながります。

ペプチド結合の形成過程

唯一のタンパク質モノマーは、α-アミノ酸です。 それらは、ポリペプチド鎖に徐々に接続されている、の構造体は、予め記憶されている 遺伝子のコード （細菌の生合成を表示またはRNA）DNA。 この場合、タンパク質 - アミノ酸残基の厳密な配列。 このチェーンは、特定の構造に配置され、予めプログラムされた細胞の機能で動作します。

タンパク質生合成の-stageシーケンス

複製部位DNA（またはRNA）RNAタイプ情報の合成、細胞核の細胞質への出力を、トランスファーRNAに供給されるアミノ酸残基のリボソームと漸進的アタッチメントを有する化合物：タンパク質の形成の過程は、段階の鎖からなります。 タンパク質モノマーである物質は、ヒドロキシル基の酵素的切断反応および水素プロトンに参加し、その後、拡張可能polipetidnoy鎖を結合します。

細胞の小胞体内に既にあるようにして得られたポリペプチド鎖は、ある所定の構造で注文し、必要な場合炭水化物または脂質部分を補っています。 このプロセスは、彼が目的地への細胞の輸送システムに送られた後、タンパク質の「成熟」と呼ばれています。

関数合成されたタンパク質

タンパク質の単量体は、その一次構造を構築するために必要なアミノ酸です。 二次、三次及び四次構造自体が既に形成され、時には、また、酵素および他の物質の関与を必要とします。 タンパク質がその機能を実行することが不可欠ですが、しかし、彼らは、もはやメインではありません。

タンパク質モノマーであるアミノ酸は、炭水化物アタッチメントポイント、金属またはビタミンを有していてもよいです。 教育三次または四次構造が挿入されたグループの場所のためのより多くの場所を見つけることが可能となります。 これは、細胞内または免疫グロブリン、細胞膜または細胞小器官、筋肉タンパク質の構造部品、外酵素、受容体、トランスポーター物質の役割を果たしているタンパク質の誘導体を可能にします。

タンパク質はアミノ酸から形成されている、人生の唯一の基礎となっています。 そして今日、人生がちょうどアミノ酸の出現後に生じたと考えられ、その重合によるものです。 結局のところ、タンパク質の分子間相互作用は、インテリジェント含めた人生の始まりです。 エネルギーを含む他のすべての生化学的プロセスは、タンパク質生合成の実現のために必要であり、生活の結果として、さらに継続。